Biokemi enzymer. Struktur, egenskaper och funktioner

Cellen i varje levande organism, miljontals kemiska reaktioner sker. Var och en av dem är viktigt, så det är viktigt att hålla hastigheten av biologiska processer på en hög nivå. Nästan varje reaktion katalyseras av dess enzym. Vad är enzymer? Vad är deras roll i en bur?

Enzymer. definition

Termen "enzym" härstammar från latin fermentum - surdeg. De kan också kallas enzymer från den grekiska en Zyme - "med stormsteg."

Enzymer - biologiskt aktiva substanser, så någon reaktion inträffar i cellen, inte kan vara utan dem. Dessa föreningar verkar som katalysatorer. Följaktligen har varje enzym två huvudsakliga egenskaper:

1) Enzym accelererar den biokemiska reaktionen, men det är inte konsumeras.

2) Värdet av jämviktskonstanten inte ändras, men bara accelererar uppnåendet av detta värde.

Enzymer påskynda biokemiska reaktioner i tusental, och i vissa fall, en miljon gånger. Detta innebär att i frånvaro av enzymsystemet alla intracellulära processer praktiken inte längre, och själva cellen dör. Därför är den roll av enzymer som aktiva ingredienser hög.

En mängd olika enzymer gör det möjligt att diversifiera reglera cellens ämnesomsättning. I varje kaskad av reaktioner som deltar många olika klasser av enzymer. Biologiska katalysatorer har en hög selektivitet genom en specifik konformation av molekylen. T. Till. I de flesta fall enzymer är protein i naturen, de är i tertiär eller kvaternär struktur. Anledningen är åter specificiteten av molekylen.

Funktionen av enzymer i cellen

Den viktigaste uppgiften för det enzym - acceleration motsvarande reaktion. Några kaskadprocesser, eftersom sönderdelning av väteperoxid och slutar glykolys, kräver närvaro av en biologisk katalysator.

Korrekt drift av enzymer uppnås hög specificitet till ett specifikt substrat. Detta innebär att katalysatorn endast kan accelerera viss reaktion och ingen mer, även mycket lika. Genom graden av specificitet hos enzymet, följande grupper:

1) Enzymer med absolut specificitet när katalyseras av endast en enda reaktion. Till exempel smälter kollagenas kollagenet, och maltas klyver maltos.

2) Enzymer med relativ specificitet. Detta inkluderar ämnen som kan katalysera en viss typ av reaktioner, till exempel, hydrolytisk klyvning.

biokatalysator arbetet börjar med anslutningen av dess aktiva plats på substratet. Samtidigt talar om kompletterande samverkan liknar en lås och bom. Detta hänvisar till en hel match med substratet bildar det aktiva centrum, vilket gör det möjligt att påskynda reaktionen.

Nästa steg består under loppet av reaktionen. Dess hastighet ökar genom inverkan av enzymkomplexet. I slutändan, får vi enzymet, som är associerad med reaktionsprodukterna.

Sista etappen - att avlägsna reaktionsprodukter från enzymet, varefter aktiva åter blir ledig för en annan operation.

Schematiskt kan arbetet av enzymet vid varje steg skrivas som:

1) S + E -> SE

2) SE -> SP

3) SP -> S + P, där S - är substratet, E - enzymet, och P - produkt.

klassificering av enzymer

I den mänskliga kroppen, kan du hitta ett stort antal enzymer. All kunskap om deras funktioner och arbete var systematiseras, och som ett resultat var det en gemensam klassificering, genom vilken du enkelt kan avgöra vad som är en speciell katalysator. Här finns sex grundläggande klasser av enzymer, liksom några exempel på undergrupper.

1. Oxidoreduktas.

Enzymer i denna klass katalyserar redoxreaktioner. Totala utvunna 17 undergrupper. Oxidoreduktaser är vanligtvis icke-proteindelen tillgänglig vitamin eller heme.

Bland oxidoreduktaser är ofta följande undergrupper:

a) dehydrogenas. Biokemi-dehydrogenas enzym klyva väteatomer och överföra det till ett annat substrat. Denna undergrupp är vanligast i reaktionerna av andning, fotosyntes. Som en del av dehydrogenas är nödvändigtvis närvarande i form av coenzym NAD / NADH eller flavoproteiner FAD / FMN. Ofta finns det metalljoner. Exempel innefattar enzymer såsom tsitohromreduktazy, pyruvatdehydrogenas, isocitratdehydrogenas, och även många leverenzymer (laktatdehydrogenas, glutamatdehydrogenas, och så vidare. D.).

b) oxidaser. Ett antal enzymer katalyserar tillsatsen av syre till väte, varigenom reaktionsprodukterna kan vara vatten eller väteperoxid (H ₂ 0, H ₂ 0 _2). Exempel på enzymer cytokromoxidas, tyrosinas.

c) peroxidas och katalas - enzymer som katalyserar nedbrytningen H ₂ O ₂ till vatten och syre.

g) oxygenas. Dessa biokatalysatorer påskynda syre fastsättning vid substratet. Dofamingidroksilaza - en av de exempel på sådana enzymer.

2. Transferaser.

Målenzymer i denna grupp är överföring av radikaler som ämnet av donatorsubstansen till mottagaren.

a) metyltransferas. DNA-metyltransferas - nyckelenzymer som styr processen för DNA-replikation. Metylering nukleotider spelar en viktig roll i regleringen av nukleinsyra arbete.

b) acyltransferas. Enzymer av denna undergrupp transporteras från en molekyl till en annan acylgrupp. Exempel acyltransferaser: lecitin-kolesterolacyltransferas (bär funktionell grupp med en fettsyra på cholesterol), lizofosfatidilholinatsiltransferaza (acylgruppen överföres till lysofosfatidylkolin).

c) aminotransferaser - enzymer som är inblandade i omvandlingen av aminosyror. Exempel på enzymer alaninaminotransferas som katalyserar syntesen av alanin från pyruvat och glutamat genom att överföra en aminogrupp.

g) fosfotransferas. Enzymer katalyserar tillsättningen av denna undergrupp av fosfatgruppen. Ett annat namn fosfotransferas kinas, är vanligare. Exempel innefattar enzymer såsom hexokinas och aspartat, vilka är fästa vid hexos fosfatrester (huvudsakligen glukos), och asparaginsyra , respektive.

3. Hydrolaser - en klass av enzymer som katalyserar klyvningen av bindningar i molekylen, följt av tillsats av vatten. Ämnen som tillhör denna grupp - de viktigaste enzymet mag.

a) esteraser - bryta esterbindningar. Exempel - lipaser som bryter ner fett.

b) glykosidaser. Biokemi enzymer av denna serie ligger i förstörelsen av de glykosidbindningar av polymerer (oligosackarider och polysackarider). Exempel: amylas, sukras, maltas.

c) peptidas - enzymer som katalyserar nedbrytningen av proteiner till aminosyror. Peptidas relaterade enzymer, såsom pepsin, trypsin, kymotrypsin, karboiksipeptidaza.

g) amidaser - klyver amidbindningar. Exempel: .. Arginas, ureas, glutaminas etc. Många amidas enzymer finns i ornitin cykel.

4. lyaser - enzymer för funktioner liknande hydrolaser, men i klyvning av bindningar i molekyler inte förbrukas vatten. Enzymer av denna klass har alltid en del av icke-proteindelen, till exempel, i form av vitamin B1 och B6.

a) dekarboxylas. Dessa enzymer verkar på C-C-bindningen. Exempel är glutaminsyradekarboxylas eller pyruvatdekarboxylas.

b) hydratas och dehydratas - enzymer som katalyserar klyvningen av C-O-bindningar.

c) De amidin-lyaser - förstöra C-N-bindningen. Exempel: argininsuktsinatliaza.

g) R-O-lyas. Sådana enzymer är vanligen klyvs en fosfatgrupp från ett substratmaterial. EXEMPEL: adenylylcyklas.

Biochemistry av enzymer baserat på deras struktur

Förmågan hos varje enzym bestämmes av individen, bara hans inneboende struktur. Något enzym - är i första hand protein, och dess struktur och graden av vikning spela en avgörande roll för att bestämma dess funktion.

Varje biokatalysatorn kännetecknas av närvaron av det aktiva centrum, som i sin tur är uppdelad i flera distinkta funktionella områden:

1) Katalytisk Centrum - en speciell region av proteinet, i vilket enzymet vidhäftning till substratet. Beroende på konformationen av proteinmolekylen katalytiska centrum kan ta en mängd olika former, vilket bör motsvara till substratet såväl som en lås och nyckel. En sådan komplex struktur förklarar varför enzymet proteinet är i den tertiära eller kvartära tillstånd.

2) Adsorption Center - fungerar som en "hållare". Här, först och all kommunikation sker mellan enzymmolekylen och substratmolekylen. Dock sålunda den katalytiska reaktionen är den anslutning som bildar adsorptionen centrum, mycket svag, och reversibla i detta skede.

3) Allosteriska centra kan vara beläget i det aktiva centret, och över hela ytan av enzymet. Deras funktion - reglering av enzymet. Förordningen sker via molekyler hämmare och aktivatorer molekyler.

De aktivatorproteiner som binder till enzymmolekylen, accelerera dess operation. Inhibitorer, tvärtom, inhiberar katalytisk aktivitet, och detta kan ske på två sätt: antingen molekylen binder till den allosteriska centrumområde av det aktiva centrumet av enzymet (konkurrerande hämning), eller den är bunden till en annan region av proteinet (icke-kompetitiv hämning). Konkurrenskraftig inhibition anses mer effektiva. Efter sålunda slutet utrymme för substratbindning till enzymet, och denna process är endast möjligt i fallet med praktiskt taget fullständig koincidens av inhibitorn molekylen och bilda ett aktivt centrum.

Enzym ofta inte består av aminosyror, men också av andra organiska och oorganiska substanser. I enlighet därmed, isolerat apoenzym - äggvitehaltig del coenzym - organisk del och kofaktor - oorganisk del. Koenzym kan representeras ulgevodami, fetter, nukleinsyror, vitaminer. I sin tur, co-faktorn - är ofta ett stödmetalljoner. Enzymaktivitet bestäms av dess struktur: Ytterligare ämnen som ingår i kompositionen, förändra katalytiska egenskaper. Olika typer av enzymer - är resultatet av en kombination av alla dessa faktorer utgör ett komplex.

Reglering av arbetet av enzymer

Enzymer som den biologiskt aktiva substansen är inte alltid nödvändigt för kroppen. Biochemistry av enzymer är att de kan när det gäller överdriven katalys skada levande celler. För att förhindra skadliga effekter på kroppen enzymer som krävs för att på något sätt reglera sitt arbete.

T. Till. Enzymer är protein i naturen, är de lätt förstörs vid höga temperaturer. denatureringsprocessen är reversibel, men det kan signifikant påverka substansen.

pH spelar också en viktig roll i regleringen. Maximal enzymaktivitet observeras i allmänhet vid neutralt pH (7,0-7,2). Har också enzymer som fungerar endast under sura förhållanden eller endast i alkalisk. Sålunda, i de cellulära lysosomerna hållna lågt pH, vid vilken den maximala aktiviteten av hydrolytiska enzymer. I händelse av oavsiktlig kontakt med cytoplasman, där miljön är närmare neutral, kommer deras aktivitet minskar. Ett sådant skydd från "samopoedaniya" är baserad på funktionerna i hydrolas.

Det är värt att nämna om vikten av coenzym och kofaktor i sammansättningen av enzymer. Närvaron av vitaminer eller metalljoner signifikant påverka funktionen hos vissa specifika enzymer.

Nomenklatur för enzymer

Alla enzymer i kroppen kallas i enlighet med deras tillhörighet till någon av de klasser, såväl som substrat, med vilka de reagerar. Ibland systematisk nomenklatur användas inte en utan två av substratet i titeln.

Exempel på namn på vissa enzymer:

1. Leverenzymer: laktat degidrogen aza-glutamat-aza-degidrogen.
2. Full systematiska namnet på enzymet: laktat + NAD-aza -oksidoredukt.

Konserverade och trivialnamn, som inte följer reglerna för nomenklatur. Exempel är matsmältningsenzymer: trypsin, kymotrypsin, pepsin.

Processen för syntes av enzymer

Funktionerna av enzymer bestäms även på genetisk nivå. Eftersom molekylen är i stort -. Protein, och dess syntes är exakt samma som de processer av transkription och translation.

Syntesenzymer sker enligt följande. Initialt, läs DNA information om det önskade enzymet för att bilda mRNA. Budbärar-RNA kodar för alla aminosyror som är en del av enzymet. Reglering av enzymer kan också inträffa på DNA-nivå, om produkten av den reaktion som katalyseras tillräckligt gentranskription slutar och tvärtom, om det finns ett behov i produkten, aktiverar den transkriptionsprocessen.

När mRNA släpptes i cytoplasman, nästa steg - sändningar. På ribosomer endoplasmatiska retiklet syntetiserade primära kedja bestående av aminosyror kopplade genom peptidbindningar. Emellertid, kan proteinmolekylen i den primära strukturen ännu inte utföra sin enzymatisk funktion.

Enzymaktiviteten är beroende av proteinstrukturer. Samma EPS-proteinet sker vridning, varigenom bildas första sekundära och sedan tertiär struktur. Syntesen av vissa enzymer stoppas vid detta skede, men för att öka katalysatoraktiviteten är ofta nödvändigt fastsättning och kofaktor koenzym.

I vissa områden i det endoplasmatiska retiklet kommer fäst organiska komponenter av enzymet: sockerarter, nukleinsyror, fetter och vitaminer. Vissa enzymer kan inte fungera utan närvaro av coenzym.

Kofaktor spelar en avgörande roll i bildandet av den kvaternära strukturen av proteinet. Några av funktionerna av enzymer är endast tillgängliga när proteinet domänorganisation. därför är det mycket viktigt för deras närvaro kvaternär struktur i vilken en förbindelselänk mellan flera proteinkulor är en metalljon.

Flera former av enzymer

Det finns situationer när det är nödvändigt närvaron av flera enzymer som katalyserar samma reaktion, men skiljer sig från varandra i vissa avseenden. Till exempel kan enzymet fungerar vid 20 grader, men vid 0 grader, kommer han inte att kunna utföra sina uppgifter. Vad man ska göra i en sådan situation, den levande kroppen vid låga temperaturer?

Detta problem enkelt lösas genom närvaron av flera enzymer som katalyserar samma reaktion, men i olika arbetsförhållanden. Det finns två typer av olika former av enzymer:

1. Isoenzymer. Sådana proteiner kodas av olika gener, de är sammansatta av olika aminosyror, men katalyserar samma reaktion.
2. Sanna flera former. Dessa proteiner är transkriberade från samma gen, men förekommer på ribosomer modifierings peptider. Vid utgången producerade flera former av samma enzym.

Som ett resultat, är flera former av den första typen bildas på genetisk nivå, när den andra - på posttranslationell.

Betydelse enzymer

Användningen av enzymer i medicin kommer till frågan om nya läkemedel, som en del av vilka ämnen är redan i rätt mängd. Forskarna har ännu inte hittat ett sätt att stimulera syntesen av saknade enzymer i kroppen, men är nu spridda läkemedel som kan kompensera för den tid som deras nackdel.

Olika enzymer i en cell för att katalysera stort antal reaktioner som rör underhåll av liv. En av dessa representanter enizmov nukleaser grupp: endonukleaset och exonukleas. Deras arbete är att upprätthålla en konstant nivå av nukleinsyror i en cell, avlägsnande av skadad DNA och RNA.

Glöm inte fenomenet blodproppar. Som ett effektivt mått på skydd, är processen styrs av ett antal enzymer. Främst bland dem är trombin, som omvandlar inaktivt protein fibrinogen till fibrin aktiv. Dess tråd skapar ett slags nätverk som täpper till kärlskada stället och därigenom förhindra överdriven blodförlust.

Enzymer används i vinframställning, bryggning, tillverkning av många mejeriprodukter. För alkohol från glukos jäst kan användas, men för framgångsrik förekomst av denna process och extrahera tillräckligt många av dem.

Intressanta fakta om vilka du inte visste

- Alla kroppens enzymer har en enorm massa - 5000 till 1.000.000 Da. Detta beror på att närvaro av protein i molekylen. För jämförelse, molekylvikten för glukos - 180 Ja, och koldioxid - totalt 44 Ja.

- Hittills öppnas mer än 2000 enzymer som finns i cellerna i olika organismer. Men de flesta av dessa substanser är ännu inte helt klarlagda.

- Enzymaktivitet användes för att erhålla effektiva tvättmedel. Här enzymer uppfyller samma roll som i kroppen: de bryter ner organiskt material, och den här egenskapen bidrar till att bekämpa fläckar. Det rekommenderas att använda ett sådant rengöringsmedel vid en temperatur som inte är högre än 50 grader, annars kan det gå till denatureringsprocessen.

- Enligt statistiken, 20% av människor över hela världen lider av bristen på någon av enzymer.

- Om egenskaperna hos enzymer som är kända under lång tid, men bara i 1897, insåg folk som inte jäst och ett utdrag ur sina celler kan användas för jäsning av socker till alkohol.